“更紧密的核心稳定新出现的SARS-CoV-2突刺蛋白变异体”

新研究指出，随着时间推移，突变导致SARS-CoV-2刺突蛋白的干部分逐渐变得更加紧密，这可能提高了病毒在鼻液滴中的传播能力以及一旦进入体内感染宿主细胞的能力。宾夕法尼亚州立大学带领的团队表示，最新omicron变体中出现的蛋白质干部分已经变得非常僵硬，这可能意味着新的疫苗比针对原始变体的疫苗效力更持久。

该团队使用一种称为酰胺氢/氘交换质谱法的技术，对病毒进行了体外研究。发现SARS-CoV-2接受者结合蛋白由三条链分子组成，称为单体，这些链结合在一起形成三聚体。刺突蛋白由S1亚单位和S2亚单位组成。 S1亚单位包含一个受体结合区域，而S2亚单位则包含负责捆绑三聚体的干部分。

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该团队的研究表明，刺突蛋白干部分在D614G突变时变得更加僵硬，这与所有SARS-CoV-2变体都共同拥有。随着后续变体新的突变的出现，蛋白质干部分变得越来越扭曲，而omicron BA.1变体与前面的变体相比，这种稳定性增加幅度最大。

为什么病毒更紧凑会更具传染性呢？该团队解释说：「我们没有研究病人中的病毒，因此无法确定我们观察到的刺突蛋白的变化直接影响了像omicron这样的新变体是否更易传播；但我们可以说，变化可能使病毒更加适应，这可能会转化为更好的传播。」Anand表示，更紧凑的核可能会使病毒在鼻液滴中更稳定并更快地结合并进入宿主细胞中。例如，曾经需要大约11天才能在接触后发展感染，现在只需要大约四天。

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Anand指出，疫苗并未能完全中和病毒是因为它们是针对原始野生型变体的刺突蛋白生成的。他说：「针对新变体的最新双价增强剂有帮助，但是没有接受此增强剂的人没有接受到更有针对性的防护。未来针对omic

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